Roma, 25 settembre 2026 (Agenbio) – Un team di ricercatori della McMaster University e del Centro di Ricerca sulla Trasfusione Michael G. DeGroote ha identificato il meccanismo molecolare che governa l’eparina quando “tradisce” la sua funzione anticoagulante diventando il bersaglio di anticorpi che causano l’addensamento del sangue e aumentano il rischio di trombosi. La ricerca si è concentrata sul fattore piastrinico 4 (PF4), una proteina naturalmente prodotta dall’organismo che svolge un ruolo nella coagulazione del sangue. In alcuni pazienti che ricevono l’eparina fluidificante del sangue, comunemente utilizzato, PF4 può cambiare forma e diventare il bersaglio di anticorpi che scatenano una rara, ma potenzialmente letale, reazione immunitaria chiamata trombocitopenia indotta dall’eparina (HIT). Sebbene poco comune, la HIT può causare coaguli di sangue pericolosi che possono portare a ictus, infarto, perdita di arti o persino la morte se non identificata e trattata tempestivamente. Utilizzando la spettroscopia avanzata di risonanza magnetica nucleare (NMR), i ricercatori hanno identificato un interruttore molecolare precedentemente sconosciuto all’interno di PF4 che controlla se la proteina rimane in una forma chiusa e innocua o se si apre in una forma riconoscibile dagli anticorpi dannosi. Quando la PF4 si apre, soprattutto quando interagisce con l’eparina fluidificante del sangue, può diventare un bersaglio per il sistema immunitario e scatenare la HIT. Il team ha dimostrato che modificare questo interruttore può mantenere PF4 nella sua forma chiusa, riducendone drasticamente la capacità di provocare una risposta immunitaria. (Agenbio) Etr 13:00
