Roma, 3 agosto 2026 (Agenbio) – Una ricerca del Cnr-Iom fa luce sul meccanismo attraverso cui le proteine Rho GTPasi, che regolano processi quali l’organizzazione del citoscheletro, il movimento cellulare e la comunicazione tra le cellule, si “disattivano” dopo aver svolto la loro funzione. Queste proteine agiscono come interruttori molecolari: alternano uno stato “acceso” e uno “spento”. Quando questo sistema di regolazione viene alterato, possono svilupparsi diverse patologie, tra cui tumori e metastasi. Comprendere nel dettaglio come questi interruttori si attivano e si disattivano rappresenta quindi un’importante sfida per la biologia molecolare e la medicina.
Grazie a simulazioni computazionali avanzate, che combinano dinamica molecolare classica e metodi quantistici, le ricercatrici sono riuscite a osservare con risoluzione atomica il meccanismo con cui la proteina RhoA origina la reazione chimica che determina il passaggio dalla forma attiva a quella inattiva.
«Lo studio ha identificato un meccanismo finora sconosciuto – spiega Angela Parise, prima autrice dello studio -: durante la reazione, una glutammina, un amminoacido presente nel sito attivo della proteina, cambia temporaneamente struttura, comportandosi come una sorta di navetta che trasferisce protoni e rende possibile la reazione chimica. Al termine del processo, l’ingresso di molecole d’acqua permette alla proteina di ritornare nella configurazione iniziale, pronta per un nuovo ciclo di attività. Questo modello risolve un dibattito aperto da anni sul funzionamento delle Rho GTPasi».
I risultati dello studio, pubblicati sul Journal of the American Chemical Society, potranno apportare un contributo significativo allo sviluppo di nuove strategie terapeutiche. (Agenbio) Etr 10:00
